
这种蛋白名为"gp120"。由于"gp1来自20"蛋白在艾滋病病毒入侵人体的机制中发挥着非常重要的作用,因此成为研发艾滋病疫苗的一个重要突破口。
- 中文名称 HIV壳膜蛋白结构
- 又名 gp120
- 学校 美国加州理工学院
- 用途 艾滋病病毒
结构意义
HIV壳膜蛋白结构名为"gp120"。由于"gp120"蛋白在艾滋病病毒入侵人体的机制中发挥着非常重单谁气要火福益支初要的作用,因此成为研发艾滋病疫苗的一个重要突破口。
研究进展
美国加州理工学院的科学家宣布,他们绘制出了艾滋病病毒(HIV)一种壳膜蛋白的结构图,这使人类在研发艾滋病疫苗的道路上迈出了重要一步。研究成果刊登在3月31日在线发表于的英国《自然·结构和分子生物学》杂志。参与这项研究的研究员迪斯金说,进一步了解这种蛋白的结构,会使研发艾滋病疫苗的步伐加快。
Stru余半正诉类负注优伤预席cture of a clade C HIV-1 gp120 bound to C来自D4 and CD4-360百科induced antibody reveals anti-CD4 polyreactivity
Abstract Strategies to combat HIV-否剧作脚象县英介划扬顺1 require structural knowledge of envelope proteins from v求创执iruses in HIV-1 clade C, the most rapidly spreading subt宜西百左杀许宁静ype in the world. We present a cry华理stal stru织买且飞cture containing a clade C gp120 envelope. The structure, a complex between gp120, the host receptor CD4 and the CD4-induced antibody 21c, reveals that the 21c epitope involves contacts with gp120, a 太治内nonself antigen, and with CD4, an autoanti高随缩屋急gen. Binding studies using wild-type a为额问且外nd mutant CD4 show that 21c Fab binds CD4 in the abse笔罗物写nce of gp1抓20, and that bindi念裂空讨边手ng of 21c to clade C and HIV-2 gp120s re远还已官入圆早其单quires the crystallog露声娘流白常林着洲raphically observed 21c-CD4 interaction. Additional binding data suggest a role for the gp120 V1V2 loop in creating a high-affinity, but slow-forming, epitope 远for 21c after CD4 binds. Thes校e results contribute to a molecul关自田田民费质ar understanding of CD4-induced antibodies and provide the first visualization to our knowledge of a potentially autoreactive antibody Fab complexed with both self and nonself antigens.